Nano-FTIR纳米傅里叶红外光谱仪
纳米傅里叶红外光谱仪nano-FTIR
近期neaspec公司利用其独有的散射型近场光学技术发展出来的nano-FTIR纳米傅里叶红外光谱技术，使得纳米尺度化学鉴定和成像成为可能。这一技术综合了原子力显微镜的高空间分辨率，和傅里叶红外光谱的高化学敏感度，因此可以在纳米尺度下实现对几乎所有材料的化学分辨。因而，现代化学分析的纳米新时代从此开始。
neaspec公司的散射型近场技术通过干涉性探测针尖扫描样品表面时的反向散射光，同时得到近场信号的光强和相位信号。当使用宽波红外激光照射AFM针尖时，即可获得针尖下方10nm区域内的红外光谱，即nano-FTIR.
nano-FTIR 光谱与标准FTIR光谱高度吻合：
在不使用任何模型矫正的条件下，nano-FTIR傅里叶红外光谱仪获得的近场吸收光谱所体现的分子指纹特征与使用传统FTIR光谱仪获得的分子指纹特征吻合度极高（如下图），这在基础研究和实际应用方面都具有重要意义，因为研究者可以将nano-FTIR光谱与已经广泛建立的传统FTIR光谱数据库中的数据进行对比，从而实现快速准确的进行纳米尺度下的材料化学分析。对化学成分的高敏感度与超高的空间分辨率的结合，使得nano-FTIR成为纳米分析的独特工具。
主要技术参数配置：
■ 反射式 AFM-针尖照明
■ 标准光谱分辨率: 6.4/cm-1
■ 保护的无背景探测技术
■ 基于优化的傅里叶变换光谱仪
■ 采集速率： Up to 3 spectra /s
■ 高性能近场光谱显微优化的探测模块
■ 可升级光谱分辨率：3.2/cm-1
■ 适合探测区间：可见，红外(0.5 – 20 µm)
■ 包括可更换分束器基座
■ 适用于同步辐射红外光源 NEW!!!
部分案例
▶ 丝纤蛋白电调控构象转变及其光刻应用的纳米红外研究
中科院微系统所陶虎教授带领的研究团队利用neaspec公司的散射式近场光学显微镜neaSNOM高化学敏感和10 nm空间分辨的优势，在纳米尺度近分子水平研究了电调控下丝蛋白中的多形态转变。 该研究在纳米尺度实现了蛋白质结构转换的探测，结合纳米精度的电子束光刻技术能为我们在二维及三维尺度实现丝蛋白的结构控制提供有力的方法；同时该工作为开启纳米尺度的蛋白质结构研究和探究蛋白质电诱导构象变化的临界条件铺平了道路；为未来设计基于蛋白质的纳米结构提了供新的规则。
参考文献：
1. Nanoscale probing of electron regulated structural transitions in silk proteins by near field IR imaging and nano-spectroscopy， Nature Comm. 7:13079
2. Precise Protein Photolithography (P3): High Performance Biopatterning Using Silk Fibroin Light Chain as the Resist, Adv. Sci. 2017, 1700191
■ 单病毒膜渗透行为研究
近年来，流感病毒已被用作包膜病毒的原型来研究病毒进入宿主细胞的过程。IFV中血凝素（HA）是嵌入IFV包膜的主要表面糖蛋白。 HA负责IFV与宿主细胞受体的连接，并在病毒进入过程中参与介导膜融合。众多研究已经为靶标和病毒膜之间的融合机制建立了一个公认的模型。该模型认为只有在靶标和病毒膜发生膜融合时才可形成孔从而介导病毒-细胞膜渗透行为。然而，其他报道也观察到在融合发生之前靶标和病毒膜的破裂。此外，关于腺病毒蛋白与宿主细胞的研究显示，宿主细胞膜可能在没有膜融合的情况下被破坏而进入病毒。另一方面，病毒包膜和靶宿主细胞膜具有不同的化学组成或结构，各个膜中形成孔的要求不同，因此靶宿主或病毒膜破裂也可能独立地被诱导。
综上所述，关于病毒-细胞膜渗透行为的机理还存在一定的争议，明确单个病毒与宿主细胞的复杂融合机制，可为设计抗病毒化合物提供有利信息。然而，常规的病毒整体融合测定法是对膜融合事件的集体响应，不能对细微、尤其是在纳米尺度复杂的融合细节进行直接和定量的研究，因此无法直接量化一些可以通过研究单个病毒、纳米尺度表面糖蛋白和脂包膜来获得的融合细节。例如，病毒感染过程在分子水平上引起的病毒膜和宿主细胞膜的化学和结构组成改变，可以通过分子特异性红外光谱技术来探测。然而，单个病毒、表面糖蛋白和脂包膜尺寸小于红外光的衍射极限，限制了单个病毒的红外光谱研究。因此，找到一个既可以提供纳米高空间分辨率，还能探测机械、化学特性（分子特异红外光谱）和环境影响的工具，使其可在单病毒水平上研究病毒膜融合过程是十分重要的。
来自美国乔治亚大学和乔治亚州立大学的Sampath Gamage和Yohannes Abate等研究者采用 nano-FTIR & neaSNOM研究了单个原型包膜流感病毒X31在不同pH值环境中发生的结构变化。同时，还定量评估了在环境pH值变化期间,抗病毒化合物（化合物136）阻止病毒膜破坏的有效性，提供了一种抑制病毒进入细胞的新机制。
参考文献：[1] Sampath Gamage, Yohannes Abate et al.， Probing structural changes in single enveloped virus particles using nano-infrared spectroscopic imaging， PLOS ONE.
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