AKTA Explorer P-900/Frac950 蛋白纯化系统
蛋白纯化技术是生物研究领域的一项重要技术。要研究某一个特殊蛋白质，首先就要将这个蛋白从生物体中分离纯化出来。蛋白纯化方法主要是利用不同蛋白质间的相似性与差异。依据蛋白间的相似性可以去除非蛋白物质，再根据蛋白质的差异性将目的蛋白分离出来。13641683222
AKTA 蛋白纯化系统
AKTA 蛋白纯化系统
His-tag作为蛋白纯化时的标签，其优势在于：-
N-端的His-Tag与细菌的转录翻译机制兼容，有利于蛋白表达；
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采用IMAC（固定化金属离子亲合层析）纯化His-Tag融合蛋白操作更加简便；
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His-Tag对目的蛋白本身特性几乎没有影响，不会改变目的蛋白本身的可溶性和生物学功能；
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His-Tag非常小，在融合蛋白结晶后对蛋白的结构没有影响；His-Tag的免疫原性相对较低，可将纯化的蛋白直接注射入动物体内进行免疫并制备抗体；
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与其它亲和标签构建成双亲和标签，并可应用于多种表达系统；
His-Tag融合蛋白的适用范围也较广，既可以在非离子型表面活性剂存在的条件下纯化，也可以在变性条件下进行纯化。前者通常用来纯化疏水性强的目的蛋白，而后者则通常纯化包涵体蛋白。
His-Tag亲和层析填料His-Tag可与多种金属离子发生特殊的相互作用，如Ca2+、Mg2+、Ni2+、Cu2+，Fe3+等，其原理是利用蛋白质表面的特性，使之被吸附在凝胶柱上，从而达到分离纯化蛋白的目的。
Ni2+在亲和纯化实验中的使用广泛。根据结合基团的不同，Ni2+亲和层析柱可分为俩类——Ni-IDA和Ni-NTA。Ni2+有六个螯合价位，其中Ni-IDA螯合了三价，Ni-NTA螯合了四价。所以IDA的载量要比NTA的高，在同样条件下Ni-IDA洗脱时的咪唑浓度也高于Ni-NTA。但其弱的结合力使金属离子在洗脱阶段时很容易浸出，与目的蛋白紧密结合，从而导致分离蛋白产量偏低，产品不纯及金属离子污染等问题。而NTA的颗粒粒度均匀，粒径更小，并且螯合镍更稳定，能耐受较高的还原剂，使填料更加稳定，镍离子不易脱落。
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