阿尔茨海默病（AD）是一种与年龄相关的神经退行性疾病，其特征是大脑中突触和神经元的丧失，以及以及含有蛋白质的沉积物（称为“老年斑”）和神经纤维缠结的积累。在以往，不溶性β-淀粉样蛋白（Aβ）纤维聚集物被认为是导致脑神经退行性变化的原因，但近年研究发现，可溶性β-淀粉样蛋白寡聚体（AβO）可引发突触功能障碍，进而导致认知功能下降并最终发展为AD。科润达生物代理的IBL试剂盒可以定量检测AβO，本文将为读者介绍这种生物标志物和相关的进口试剂盒。
阿尔茨海默病：
阿尔茨海默病（AD）是一种最常见的神经退行性疾病，其发病机理尚不清楚。创建于1992年的“淀粉样蛋白级联假说”认为：β-淀粉样蛋白病理性沉积是阿尔茨海默病的始发因素，进而导致Tau蛋白磷酸化并形成神经纤维缠结，最终导致神经元死亡和认知障碍。因此，减少Aβ的生成、增加Aβ的清除及抑制其的聚集被认为是AD治疗的关键目标。

然而，有越来越多的研究发现，β-淀粉样蛋白寡聚体可能是推动AD发病机制的关键因素，因而提出了另一种新的假说--“低分子量β-淀粉样蛋白毒性寡聚体假说”。该假说认为，在聚集化过程中产生的可溶性和低分子量β-淀粉样蛋白毒性寡聚体会导致更多的突触功能障碍，从而导致认知功能下降，并最终发展为阿尔茨海默病。

β-淀粉样蛋白寡聚体：
β-淀粉样蛋白主要通过β-分泌酶和γ-分泌酶在神经元内体中水解淀粉样前体蛋白（APP）产生，其释放过程受突触活动调节。Aβ存在多种形式，主要包括单体、可溶性聚集体以及和不溶性纤维，有研究发现，可溶性β-淀粉样蛋白寡聚体的神经毒性强于单体和不溶性纤维，在阿尔茨海默病发病机制中扮演重要角色。

可溶性β-淀粉样蛋白寡聚体既能与神经元膜表面的多种受体结合以干扰其正常信号通路，也可以直接与细胞膜相互作用形成孔道结构，导致膜完整性与通透性改变。这两种作用会进一步引发钙离子稳态失调、线粒体损伤、活性氧（ROS）生成、ATP水平下降及Tau蛋白异常磷酸化，最终导致突触功能障碍、神经元丢失和长程增强效应LTP）受损。 可检测β-淀粉样蛋白寡聚体的试剂盒
日本IBL生产有两款β-淀粉样蛋白寡聚体检测试剂盒，一款可用于定量检测人脑脊液样本中的β-淀粉样蛋白毒性寡聚体，另一款可用于定量检测人血清、EDTA血浆和脑组织提取物中的任何大于β-淀粉样蛋白二聚体且具有82E1（1-16N端）区域的寡聚体，均适用于适用于阿尔茨海默病的研究。

结语：
β-淀粉样蛋白寡聚体在疾病早期开始积累，可能是阿尔茨海默病的理想标志物，该寡聚体的检测对于发现AD疾病的早期迹象有重要意义。

科润达生物可以提供各类用于检测阿尔茨海默病标志物和衰老标志物的抗体和检测试剂以及科研代测和上门技术指导服务。