绿色荧光蛋白（GFP）源于海洋生物维多利亚多管水母，经下村脩、马丁·查尔菲和钱永健等科学家发现与改造，获2008年诺贝尔化学奖。其发色团由蛋白自身折叠形成，无需外源底物即可发光。结合活细胞成像仪，GFP标记技术可实现活体细胞内蛋白定位追踪及多结构同步观测，广泛应用于细胞生物学、发育生物学及高通量药物筛选领域。

20世纪60年代，海洋生物发光维多利亚多管水母在受到刺激时会发出蓝绿色的光，且该光源自体内自带蛋白质而非临时化学反应。

1962年，下村脩分离出该发光物质，奠定研究基础。下村脩、马丁·查尔菲和钱永健因发现和改造绿色荧光蛋白，共同获得2008年诺贝尔化学奖。

科学家将此类能自发发光的蛋白命名为“绿色荧光蛋白”（GFP）。GFP发光无需额外添加底物或辅酶，只要蛋白正确折叠，内部氨基酸自动环化、氧化形成“发色团”。

下村脩、马丁·查尔菲和钱永健

在实验室应用中，科学家将GFP基因与目标蛋白基因融合构建融合基因。细胞表达后生成目标蛋白与GFP连接的融合蛋白，即XXX-GFP。

传统荧光染料需人工标记、易淬灭且可能干扰蛋白功能。而荧光蛋白发色团随蛋白折叠自发生成，具备固有发光能力，无需固定或染色即可用于活细胞及活体动物观测，成为活细胞成像的重要工具。

搭配专业活细胞成像仪，依托荧光蛋白开展的荧光观测拥有广泛应用。通过活细胞成像仪，可实时追踪荧光标记细胞的形态变化，借助多色荧光蛋白实现同一细胞内多种结构同步观测，捕捉细胞分裂、迁移、分化、凋亡等完整生命过程；也可搭建细胞模型用于高通量药物筛选，同步分析细胞变化，展示药物作用效果与分子机制，为细胞生物学、发育生物学、药理筛选等领域提供可视化研究手段。